昆虫热激蛋白70及其在环境监测中的作用
摘要:热激蛋白(heat shock protein,HSP)亦称热休克蛋白,是生物细胞在受到如重金属、有机污染物、紫外线辐射等理化因素刺激后,发生应激反应所产生的一类特殊的蛋白质。是一组进化上高度保守的蛋白质,对机体免受应激因素的损害具有重要作用。本文介绍了昆虫热激蛋白的研究概况,及热激蛋白70的生物学功能和在环境监测中的作用。
关键词:热激蛋白; 热激蛋白70; 昆虫; 生物学功能; 环境检测
热激蛋白(Heatshockproteins,HSPs)是一切生物细胞在一些应激原如环境高温、缺氧、重金属中毒、代谢毒物等条件诱导下,激活HSPs基因,高效表达的一组进化上高度保守的蛋白质,对机体免受应激因素的损害具有重要作用[1],又被称为分子伴侣。热激蛋白70(Heat shock protein 70,Hsp70)是热激蛋白家族中重要的一员,分子量约为70 kD。Hsp70在各种生物体内普遍存在,且具有高度保守性。现就昆虫热激蛋白特别是HSP70的研究进展做一总结。
- 昆虫热激蛋白研究进展
热休克蛋白( Heat shock proteins,HSPs) 是一组广泛存在于原核和真核细胞中的蛋白质。首先发现的热休克蛋白的产生是由于高温引起的基因转录[2],除了高温、高压、紫外线等物理因素可以引起热激反应之外,例如,低温、重金属、杀虫剂、盐度胁迫、细菌和病毒感染、近亲繁殖、有害突变等因素也能够诱导热激蛋白的产生[3]。总之,能对细胞产生损伤的任何各种物理化学因素都可以引起热激反应,产生热休克蛋白[4,5,40]。
对于热激蛋白的首次报道是在1962年,Ritossa 在研究黑腹果蝇(Drosophila melangaster)幼虫时,将其饲养温度从 25℃放入 30℃一段时后发现其唾液腺的染色体出现了膨突现象[6]。而后在1974年,从果蝇幼虫的唾液腺等部位分离到了 6 种新的蛋白,即 HSPs[7]。1986年 Pelham提出热激蛋白有分子伴侣功能,从此热激蛋白的研究迅速发展[8]。现已有丰富的文献从分子生物学领域研究热激蛋白的种类、功能、基因表达调控、发育、遗传、生态、进化等生物学方面问题。目前,研究热激蛋白是生命科学的热点和前沿。
目前国内外对HSP70的主要研究领域为其在生物医学和环境监测方面的应用[9,10,41],包括制备DNA疫苗,介导肿瘤免疫及炎症反应等。此外,HSP70 也被用来作为理想的生物标志物应用于重金属污染的检测[11-13,42-44]。
2.昆虫热激蛋白的分类
热激蛋白种类繁多,但是对热激蛋白的分类目前没有一个统一的标准。根据热激蛋白的同源性和分子量的大小将热激蛋白分为6 个家族:小分子HSP 和泛素家族、HSP60、HSP70、HSP90、HSP110[14]。随着研究的进一步深入,还将会有新的蛋白质加入这些家族,甚至可能形成新的家族。热激蛋白具有普遍性、高度保守性,进化上高度保守,不同物种的热激蛋白有很高的同源性。最保守的 HSP70,大肠杆菌(Escherichia coli)与人类HSP70 氨基酸序列同源性在 50%上,部分区域序列同源性达到 96%。[15]虽然不同物种中同种热激蛋白的同源性很高,但是不同家族的热激蛋白却没有明显的同源性。
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