一、研究背景：
蛋白质中，在过氧硝酸盐、bull;NO或bull;NO衍生代谢物的存在下，酪氨酸残基的3号位被硝化，成为3-硝基酪氨酸（3-nitrotyrosine），这是一种较常见的蛋白质氧化翻译后修饰。酪氨酸硝化破坏了一氧化氮信号，使新陈代谢向促氧化过程倾斜[1]。在细胞、组织或机体中，3-硝基酪氨酸被认为是一种“氧化应激”生物标记物。引入硝基的酪氨酸引起蛋白质许多重要性质的改变，其中一些会导致细胞和机体稳态的变化。
3-硝基酪氨酸的理化性质
3-硝基酪氨酸由于其具有强吸电子性的硝基的存在，从而表现出与天然酪氨酸截然不同的理化性质。
当酪氨酸的3rsquo;位被硝基化后，其相应的酚盐pKa值较天然的酪氨酸下降了3个pH单位，除此之外，由于硝基体积较大且疏水性强，造成空间位阻限制，引发构象变化，阻碍酪氨酸磷酸化。酪氨酸硝化后改变了蛋白质中依赖赖氨酸的电子转移过程。
3-硝基酪氨酸的生物学功能
由于酪氨酸的化学修饰会对信号通路造成影响，酪氨酸的硝化导致构象变化，导致多种不同的生物学效应，以下介绍几种3-硝基酪氨酸的介导的生物功能变化。
cGMP依赖的蛋白激酶G-1alpha;是一氧化氮和利钠肽信号的下游调节因子，这一途径的改变在肺动脉高压等血管张力和厚度相关疾病的发病进展中起着重要作用，有研究表明，酪氨酸硝化会减弱PKG-1alpha;的活性[2]。
细胞色素c在过氧亚硝酸盐（ONOO-）的存在的条件下，由于其是氧自由基加速和氧化锌生成的重要潜在靶点，介导抑制线粒体呼吸，导致细胞凋亡的生物学效应。产生这一效应的主要原因是血红素邻近的酪氨酸硝化[3]，促进了构象的变化，取代Met-80血红素配体。
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